AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS y PROTEÍNAS

Aminoácidos: son macromoléculas biológicas más abundantes. Los aminoácidos esenciales no podemos sintetizar en cantidad suficiente para requerimientos orgánicos. Según su contenido en aa esenciales hablamos de proteínas de buena calidad y proteínas de mala calidad (sólo contienen 1 ó 2 aae). AAE: valina, leucina, isoleucina, treonina, fenilalanina, metionina, triptófano, lisina, histidina, arginina y taurina. AANOE: hidroxiprolina, cisteína, glicina, serina, alanina, prolina, ácido aspártico, ácido glutámico, glutamina, asparagina, hidroxilisina y tirosina. Químicamente las proteínas son polímeros de aa que se unen entre sí por un enlace covalente en enlace peptídico con pérdida de agua. La fórmula es: H2N-CHR-COO–. Todos los aa, excepto la glicina, tienen el C unido a 4 grupos diferentes (en glicina R=H). De esta forma, el C se vuelve quiral y el aa puede existir en 2 formas estereoisoméricas; pertenecen a la clase de los enantiómeros y también son ópticamente activos. Los residuos aminoacídicos en las moléculas de proteínas son L. Los aa se clasifican en 5 grupos de acuerdo a sus grupos R -sobre la base de su polaridad: 1.- Los aminoácidos no polares con grupos R alifáticos son hidrofóbicos: alanina, valina, leucina, isoleucina, glicina, metionina y prolina. 2.- Grupos R aromáticos: triptófano, fenilalanina y tirosina. 3.- Los polares con grupos R sin carga: son más solubles, serina, treonina, cisteína, asparagina y glutamina. 4.- Grupos R con carga positiva: lisina, arginina y histidina. 5.- Grupos R con carga negativa: ácido aspártico y ácido glutámico. Cuando los aa se disuelven en agua existen como iones dipolares que pueden actuar como ácido o como base. Las sustancias con estas propiedades se conocen como anfóteros o anfolitos y es la causa de su papel como mecanismo tampón para mantener el pH sanguíneo y de los líquidos corporales estable. Péptidos: 2 aa se pueden unir covalentemente a través de un enlace amida sustituido en enlace peptídico para rendir un dipéptido, se forma agua. Polipéptido cuando PM<10000 y proteína cuando es > 10000. Muchas proteínas sólo contienen aa en su estructura como enzima ribonucleasa A o quimotripsinógeno. Proteínas conjugadas cuando aa + biomolécula. La parte no aa en grupo prostético, ej: glucoproteínas, lipoproteínas, metaloproteínas. En grandes complejos proteínicos hay 4 niveles: 1. Estructura primaria se refiere a todos los enlaces covalentes que unen aa de cadena. El elemento más importante es su secuencia aminoacídica. 2. Estructura secundaria se refiere a la ordenación particular de distintos restos aa para construir modelos estructurales recurrentes. 3. Estructura terciaria a todos los aspectos tridimensionales de una cadena polipeptídica. 4. Cuando una proteína contiene 2 o más subunidades polipeptídicas, hablamos de estructura cuaternaria para referirnos a las relaciones entre estas subunidades.

AGUA

El hombre representa más del 70% del peso corporal. Por su estructura, el agua puede establecer enlaces de hidrógeno (puentes de hidrógeno), una fuerza de cohesión que la hace líquida a temperatura ambiente. Estas fuerzas de atracción se explican al estudiar su estructura electrónica que la convierte en una estructura dipolar. El núcleo del oxígeno atrae los electrones con mayor fuerza que los hidrógenos, es decir, que el oxígeno se vuelve más electronegativo. El intercambio de electrones entre el hidrógeno y el oxígeno se vuelve desigual ya que éstos se aproximan al oxígeno y se alejan del hidrógeno; el resultado es la formación de una molécula dipolar que permite establecer uniones electromagnéticas con otras moléculas dipolares que reciben el nombre de puentes de hidrógeno. El agua es un solvente polar. Disuelve con facilidad muchas biomoléculas cargadas y polares que se denominan hidrófilas, mientras que las que se disuelven en el agua se conocen como hidrófobas. Aumento de entropía. Los compuestos anfipáticos poseen regiones polares y otras no polares. La región hidrófila interactúa con el agua, mientras que la hidrófoba suele interactuar entre sí reduciendo el área en contacto con el disolvente (el agua). Esta estructura estable de componentes anfipáticos en agua recibe el nombre de miscelas. Las fuerzas de van der Waals son equivalentes a los puentes de hidrógeno pero establecidas entre otros tipos de moléculas dipolares. Propiedades coligativas. Los solutos alteran ciertas propiedades del disolvente que se conocen como propiedades coligativas como la presión de vapor, punto de ebullición, punto de fusión y presión osmótica. El agua como reactante. El agua no es solo el sitio donde se producen la mayoría de las reacciones biológicas sino que con frecuencia participa en ellas, por ejemplo, en la formación de ATP a partir de ADP y P, en esta reacción de condensación se libera una molécula de agua. Estas reacciones se encuentran catalizadas por unas enzimas llamadas hidrolasas y las reacciones son exergónicas. El “agua metabólica” formada por la oxidación de los principios inmediatos de los alimentos es suficiente como para permitir la supervivencia de ciertos animales que viven en ambientes desérticos CO2 + H2O = HCO3- + H+. Requerimientos: un ingreso diario de 1ml/Kcal consumida, esta cantidad aumenta a 1.5ml/Kcal en niños (35 ml/Kg adultos, 50-60 ml/Kg niños y 150 ml/Kg infantes). Un ingreso diario global (incluyendo el agua de los alimentos) de 3.7 L para los varones y 2.9 L para las mujeres.