Glucógeno

Es un homopolisacárido formado por moléculas de glucosa unidas por enlaces alfa 1-4, y con ramificaciones alfa 1-6 cada 8 o 12 residuos. Es el polisacárido de reserva en los animales y se encuentra en el hígado y músculo. Su estructura espacial es muy amplia por la disposición helicoidal de sus cadenas lineales y por las ramificaciones que presenta. Además, tiene una elevada polaridad y se almacena con gran cantidad de agua. Este tipo de estructura le confiere una ventaja esencial para su función de reserva: es fácilmente atacado por enzimas hidrolíticas y proporciona glucosa con rapidez.

Enlace peptídico

Es el enlace de tipo amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, para dar lugar a péptidos y proteínas. Lo más frecuente es la configuración trans y es un enlace sin cargas. Además, es un enlace rígido y plano porque tiene carácter parcial de doble enlace, por tanto no hay libertad de rotación. Sin embargo, los demás enlaces sí tienen libertad de giro.

Glutatión

Es un tripéptido formado por glutamato, cisteína y glicina. Tiene la particularidad de que el enlace entre el glutamato y la cisteína no es en realidad un enlace peptídico porque se establece entre el carboxilo de la cadena lateral del glutamato y el grupo amino de la cisteína. Tiene la función principal de antioxidante e interviene en el paso de algunos aminoácidos a través de la membrana, gracias a la acción de una enzima llamada gamma-glutamil-transferasa, la cual, cataliza la transferencia del aminoácido al resto gamma-glutamilo, dentro de la célula. Además, también tiene la función de eliminar xenobióticos.

Colágeno

Es la proteína más abundante en el organismo humano y se encuentra en las fibras del tejido conjuntivo. Su estructura primaria se caracteriza por su riqueza en glicina, prolina e hidroxiprolina. Su estructura secundaria se caracteriza por la existencia de hélices muy extendidas, estabilizadas por las repulsiones de los anillos de pirrolidona de la prolina y de la hidroxiprolina, y por la formación de puentes de H intercatenales. La subunidad típica del colágeno se denomina tropocolágeno y está formada por 3 cadenas entrelazadas de residuos. La unión de estas 3 cadenas es posible porque una de cada tres posiciones está ocupada por glicina, que se dispone en la parte interna de las regiones más estrechas. Las subunidades de tropocolágeno se asocian a su vez disponiéndose en paralelo y desplazándose un poco unas con otras de manera que quedan espacios vacíos. Finalmente, se establecen enlaces covalentes cruzados entre las fibrillas de colágeno a partir de restos de lisina e hidroxilisina.

Hemoglobina

Es una proteína alostérica, esto quiere decir que se altera en su afinidad por el O2 por determinados efectores químicos que no actúan directamente sobre el grupo hemo sino en otro lugar de la proteína. Estos efectores son los protones, CO2 y 2,3-BPG. Esto explica porque tiene mayor afinidad la HbF (hemoglobina fetal) que la adulta. Ya que, la hemoglobina fija 2 protones por cada 4 moléculas de O2 que se liberan. Los grupos que se protonan contribuyen a la formación de enlaces salinos con los aniones correspondientes gracias a la carga positiva. Por otra parte, una molécula 2,3-BPG se une a la hemoglobina si ésta no está oxigenada, su unión es muy fuerte a causa de las cargas positivas citadas anteriormente, originándose el efecto alostérico. Pero la HbF tiene más afinidad gracias a que en las cadenas gamma falta una histidina que contribuye con la unión del 2,3-BPG. Es la histidina 21 de las cadenas beta la que se sustituye en las cadenas gamma por una serina que no posee carga +.

Km

Constante de Michaelis-Menten. Km=(k2+k3)/k1, siendo estas las constantes de velocidad de las reacciones implicadas en la rotura y formación del complejo ES. Tiene unidades de molaridad y equivale a la concentración de sustrato necesaria para que la V de reacción sea semi máxima.

Vmax

Es cuando todos los centros activos están ocupados por sustrato se alcanza la máxima velocidad de catálisis o Vmax. Vmax=k3x[E]T

Coenzima

Son cofactores orgánicos de naturaleza no proteica que unidos a la parte proteica de la enzima constituyen la unidad catalíticamente activa (holoenzima). Son esenciales durante las reacciones enzimáticas para la catálisis.

Zimógeno

También llamado proenzima. Es una proteína que necesita una modificación química irreversible por proteólisis, para su activación a una forma enzimática activa.

Modulación covalente reversible

La actividad de las enzimas depende de una conformación que determina su estado activo. La adición o eliminación reversible de grupos químicos especiales con formación o rotura de enlaces covalentes pueden modificar esa conformación y por tanto llevar a la activación o inactivación de la enzima o a la modificación de sus propiedades cinéticas.

Inhibición irreversible

Ocurre por modificación covalente de un grupo funcional de la proteína implicado directamente en la catálisis. Los inhibidores irreversibles se unen muy específicamente al centro activo de las enzimas. Tienen una elevada toxicidad y se pueden utilizar en investigación para marcar los aminoácidos del centro activo del enzima llamándose entonces inhibidores suicidas.

Inhibición competitiva

Es una inhibición reversible en la que el inhibidor tiene semejanza estructural con el sustrato y compite con él para unirse al centro activo. Por tanto, si la concentración de sustrato es elevada la inhibición no ocurre. Este efecto no modifica la velocidad, lo que ocurre es que se necesitará más cantidad de sustrato para alcanzar la misma velocidad. Aumenta el valor de Km. La eficacia del inhibidor depende de su constante de disociación Ki que cuanto mayor sea menor será el efecto. Muchos fármacos actúan inhibiendo a enzimas concretas por este mecanismo. Un ejemplo, es el metotrexato, el cual es un inhibidor competitivo de la enzima dihidrofolato reductasa, cuya actividad es necesaria para la síntesis de timina, y consecuentemente para la replicación de DNA, también se ha usado como antileucémico.