Biomoléculas

Proteínas

Bloque estructural: aminoácidos. Constituyen las moléculas de la célula que realizan trabajo (enzimas, elementos contráctiles).

Polisacáridos

Bloque estructural: glucosa. Almacenan la energía a corto plazo, hidrolizan y dan muchas unidades monos (almidón) unidos por enlace glicosídicos.

Lípidos

Bloque estructural: ácidos grasos. Son el componente de membrana y almacenamiento a largo plazo de energía como triglicéridos.

Enlaces Químicos

Enlaces Covalentes

Cuando dos átomos diferentes comparten electrones.

Enlaces No Covalentes

Se requieren para mantener la estructura tridimensional de muchas macromoléculas y para estabilizar asociaciones específicas entre macromoléculas. Ej: puente de hidrógeno, iónicos, Van der Waals, interacciones hidrofóbicas.

Enlaces Iónicos

Atracción de un átomo positivo (catión) con uno negativo (anión). El átomo es transferido al átomo más electronegativo. Los iones en soluciones acuosas están rodeados de moléculas de H2O (solvatación: rodear la molécula con el solvente).

Energía Libre

Energía relevante en la bioquímica, se compone de entropía (S) y entalpía (H).

Entropía

Desorden energéticamente favorable. G > 0 no espontáneo, G < 0 espontáneo. Los G son aditivos.

Reacciones Redox

Redox

Reacción en la que ocurre una transferencia de electrones.

Número de Oxidación

Carga eléctrica que aporta cada átomo en el compuesto y que sumadas debe ser 0 o la carga del ion. Elementos libres: 0, iones monoatómicos: igual a la carga del ion, O: -2 y -1 en los peróxidos, H: +1 excepto cuando está unido a metales: -1, metales grupo IA: +1, IIA: +2, F: -1.

Oxidación del Carbono

Enlace C-O: +1, C-H: -1, C-C: 0.

Celdas Electroquímicas

Para que circule la corriente es necesario que los electrones se conecten externamente mediante un conductor metálico y que las dos disoluciones de electrolito estén en contacto para permitir el movimiento de iones.

Pila de Daniell

Ánodo (oxidación, izquierda) cátodo (reducción, derecha). La unión entre las dos medias celdas se hace mediante un puente salino. La corriente salina fluye desde el ánodo al cátodo porque hay una diferencia de potencial (voltímetro).

Potencial de Celda

Depende de la naturaleza de los electrodos e iones, de las concentraciones de la solución y la temperatura.

Estructura Celular

Procariontes

Forman seres de una sola célula, no tienen núcleo, se alimentan por endocitosis. El citoplasma es muy sencillo y con ribosomas. Reproducción por fisión binaria. Distintos metabolismos. Solo se da en bacterias.

Eucariontes

Forman seres pluricelulares, tienen núcleo, se alimentan por endocitosis. Gran variedad de orgánulos. Reproducción por mitosis. Pared celular más fina.

Fagocitosis

Pseudópodos hacia arriba forman endosoma en el interior.

Pinocitosis

Invaginaciones hacia el interior forman vesículas.

Carbohidratos

CnH2nOn, Cn(H2O)n. Constituyen las ¾ partes del mundo biológico. Tienen importancia energética: glucosa (combustible), almidones vegetales (reserva), glucógeno (reserva).

Monosacáridos

Azucares simples, no se pueden hidrolizar (glucosa, fructosa). Se dividen en aldosas y cetosas.

Disacáridos

Hidrolizan y dan lugar a monos (sacarosa).

Agua

Momento dipolar neto producto de la distribución no homogénea de electrones sobre los átomos.

Puente de Hidrógeno

Enlace entre moléculas de cargas parciales, los electrones en el agua están más cerca del O se generan dos cargas parciales, H+.

Enlace Hidrofóbico

Ayudan a las moléculas no polares a adherirse entre ellas.

Fosfolípidos

Lípidos que contienen ácido fosfórico. Son moléculas anfipáticas: cabeza polar, cola no polar.

Proteínas

Moléculas orgánicas más abundantes en las células. Su composición es CHON y algunas azufre. Algunas tienen elementos adicionales: P, Fe, Zn, Cu. Peso moleculares elevados. Por hidrólisis ácida formados por cadenas polipeptídicas de aminoácidos (20) alfa con isomería L.

Hidrólisis de Proteínas

Tejido, extracción de proteínas, fraccionamiento, purificación. Se divide en NaOH y HCl.

Electroforesis

Los aminoácidos se separan: proteínas pequeñas abajo, grandes arriba. Bandas gruesas: mayor cantidad de proteínas. pH 6,1.

Proteína Simple

Son aquellas que por hidrólisis producen solamente aminoácidos. Contienen habitualmente CHON.

Proteína Conjugada

Son aquellas que por hidrólisis producen aminoácidos y otros componentes orgánicos e inorgánicos. La porción no aminoacídica se denomina grupo prostético (nucleoproteína, lipoproteína, fosfoproteína, metaloproteína, glucoproteína).

Proteína Fibrosa

Constituidas por cadenas polipeptídicas ordenadas de modelo paralelo a lo largo de un eje formando fibras o láminas largas. Solubles en el agua o en las disoluciones salinas diluidas, son elementos básicos estructurales en el tejido conjuntivo de los animales superiores, tal como colágeno alfa, queratina y elastina.

Proteínas Globulares

Constituidas por cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente de modo que adoptan formas esféricas o globulares compactas. La mayoría son solubles en sistemas acuosos. Desempeñan función móvil en la célula.

Estructura Primaria

Esqueleto covalente de la cadena polipeptídica y establece de modo específico la secuencia de los restos de aminoácidos.

Proteína Nativa

Cuando la proteína no se ha degradado, no ha perdido su conformación (sí la pierde cuando es sometida a calor, agitación o cambio de pH).

Conformación

Diversos tipos de moléculas proteicas poseen en su estado natural una forma tridimensional característica.

Capa de Solvatación

Las proteínas son solubles en agua cuando son globulares. La solubilidad es debida a los radicales libres de los aminoácidos que al ionizarse establecen enlaces débiles con el agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta por una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas. Esto hace posible la hidratación de los tejidos.

Estructura Secundaria

Ordenamiento regular y periódico en el espacio de las cadenas o a lo largo de una dirección. Pueden ser alfa o beta.

Estructura Terciaria

Modo como la cadena se curva o se pliega para formar la estructura estrechamente plegada y compacta de las proteínas.

Estructura Cuaternaria

Pone de manifiesto cómo se disponen en el espacio las cadenas individuales de una proteína que posea más de una cadena. No todas poseen esta estructura.

Aminoácidos

El grupo R varía. Tiene un grupo carboxilo y un grupo amino. Cuando se disuelven en agua se forma la estructura de Zwitterion (anfótero: el carboxilo pierde un protón formando un ion, el grupo amino se protona). El carbono central es quiral.

Aminoácidos D

Se encuentran en proteínas durante la traducción en los ribosomas.

Aminoácidos L

Son encontrados solo en algunos extraños casos como en el retículo endoplasmático liso y en algunos animales marinos.

Aminoácidos Esenciales

Solo pueden ser adquiridos por el organismo a través de la dieta. Ej: arginina, valina.

Aminoácidos No Esenciales

Son sintetizados por el organismo de manera natural.

Propiedades de los Aminoácidos

La naturaleza dipolar da características como: tienen puntos de fusión altos, superiores a 200 °C, son más solubles en agua que en éter, tienen momentos dipolares mucho más grandes que las aminas o ácidos por separado, son menos ácidos que la mayoría de los ácidos carboxílicos y menos básicos que la mayoría de las aminas. La forma depende del pH.

pH Isoeléctrico

pH intermedio donde las dos formas del aminoácido se encuentran en la misma porción como Zwitterion dipolar con una carga neta cero, a ese pH el aminoácido es muy poco soluble y posee su mínimo de capacidad tamponadora.

Clasificación de los Aminoácidos

  • No polar (alifático y aromático)
  • Polar sin carga
  • Polar con carga (con grupos ácidos y grupos básicos)