Estructura y Función de las Proteínas

Estructura Primaria de las Proteínas

Es la secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Comienza por el aminoácido con el grupo amino libre y termina con el grupo carboxilo libre. Es la estructura más sencilla e importante, ya que determina las estructuras de niveles superiores y, por ende, la función de la proteína.

Estructura Secundaria de las Proteínas

Es la disposición espacial que adopta la estructura primaria, estabilizada por interacciones entre los aminoácidos. Depende de los giros alrededor del carbono alfa (Cα). Existen varios tipos principales:

  • Estructura de α-hélice: La cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma, con giros dextrógiros (hacia la derecha). Se mantiene gracias a puentes de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo NH de un enlace peptídico y el grupo C=O del cuarto aminoácido siguiente. Aminoácidos como la prolina, dificultan la formación de la α-hélice.
  • Conformación β o lámina plegada: Tiene forma de zigzag. Los aminoácidos que estaban separados en la secuencia lineal se acercan y se unen mediante puentes de hidrógeno *inter*catenarios (entre diferentes cadenas o segmentos de la misma cadena).
  • Hélice de colágeno: Es una estructura especial presente en el colágeno, proteína fibrosa que forma tendones y tejidos conectivos. Es más rígida y extendida que la α-hélice. La prolina es frecuente en esta estructura, y su presencia, junto con la hidroxiprolina, contribuye a la formación de una hélice levógira (hacia la izquierda) más extendida, llamada hélice de colágeno. Tres de estas hélices se enrollan para formar la triple hélice del colágeno.

Estructura Terciaria de las Proteínas

Es la estructura tridimensional completa de una proteína, la cual determina sus propiedades y funciones. Está formada por la disposición espacial de las estructuras secundarias y se estabiliza mediante interacciones entre las cadenas laterales (R) de los aminoácidos. Estas interacciones pueden ser: puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, interacciones hidrofóbicas y puentes disulfuro (enlaces covalentes entre cisteínas). En muchas proteínas con estructura terciaria aparecen dominios, que son secuencias de aminoácidos con una estructura y función específicas, que pueden repetirse en diferentes proteínas.

Estructura Cuaternaria de las Proteínas

Se refiere a la asociación de varias cadenas polipeptídicas (subunidades o protómeros) para formar una proteína funcional. Las subunidades pueden ser idénticas o diferentes. Las interacciones que mantienen unidas las subunidades son, en general, no covalentes (puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, interacciones hidrofóbicas). Ejemplos:

  • Colágeno: Proteína fibrosa compuesta por tres cadenas polipeptídicas (triple hélice) que le confieren resistencia.
  • Hemoglobina: Proteína globular compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas (dos α y dos β) que transporta el oxígeno en la sangre.

Propiedades de las Proteínas

  • Solubilidad: Depende de la proporción de aminoácidos con radicales polares. Las proteínas globulares, con mayor proporción de aminoácidos polares en su superficie, son solubles en agua, formando dispersiones coloidales. Las proteínas fibrosas, con menor proporción de aminoácidos polares, son generalmente insolubles. Factores como el pH y la concentración de sales afectan la solubilidad.
  • Desnaturalización: Es la pérdida de la estructura tridimensional (terciaria y cuaternaria, y a veces secundaria) de la proteína, lo que conlleva la pérdida de su función. Puede ser causada por calor, cambios de pH, o agentes químicos. En algunos casos, si las condiciones vuelven a la normalidad, la proteína puede renaturalizarse y recuperar su estructura y función.
  • Capacidad amortiguadora: Las proteínas pueden actuar como amortiguadores de pH, es decir, pueden resistir cambios de pH, ya que los aminoácidos que las componen pueden comportarse como ácidos o bases débiles.
  • Especificidad: Se refiere a que cada especie tiene proteínas propias, diferentes a las de otras especies. También se refiere a la especificidad de función: cada proteína realiza una función concreta, determinada por su estructura tridimensional, que a su vez depende de la secuencia de aminoácidos.

Funciones de las Proteínas

Las proteínas desempeñan una gran variedad de funciones en los seres vivos:

  • Transporte:
    • Hemoglobina: transporta oxígeno en la sangre.
    • Mioglobina: almacena oxígeno en los músculos.
    • Citocromos: transportan electrones en la cadena respiratoria.
  • Reserva: Almacenan compuestos químicos. Ejemplos: ovoalbúmina (clara de huevo), caseína (leche).
  • Contráctil: Actina y miosina (contracción muscular), flagelina (movimiento bacteriano).
  • Defensa: Trombina y fibrinógeno (coagulación sanguínea), inmunoglobulinas o anticuerpos (defensa inmunitaria).
  • Estructural:
    • En células: glucoproteínas (membrana plasmática), tubulina (microtúbulos del citoesqueleto).
    • En tejidos: colágeno (tendones, huesos, cartílagos), queratina (uñas, pelo), elastina (tejido conjuntivo).
  • Hormonal: Insulina y glucagón (regulan la glucosa en sangre), hormona del crecimiento (control del crecimiento corporal).
  • Enzimática: Catalizan reacciones químicas (son biocatalizadores). Esta es una de las funciones más importantes de las proteínas.

Nucleótidos no Nucleicos

Son nucleótidos que no forman parte de los ácidos nucleicos, pero desempeñan funciones importantes:

  • Transportadores de energía: El ATP (adenosín trifosfato) es el más importante. La energía se almacena en los enlaces fosfato y se libera cuando estos se rompen por hidrólisis. El ATP actúa como “moneda de intercambio de energía” en las células, transfiriendo energía desde reacciones que la liberan (catabolismo) a reacciones que la requieren (anabolismo). Otros nucleótidos trifosfato, como UTP, GTP y CTP, se utilizan en reacciones específicas.
  • Mensajeros químicos: Actúan como segundos mensajeros, amplificando la señal de una hormona (primer mensajero). El AMP cíclico (AMPc) es un segundo mensajero muy común.

Estructura del ADN

Estructura Primaria del ADN

Es la secuencia de nucleótidos unidos por enlaces fosfodiéster. Los nucleótidos se ordenan de manera lineal, con un extremo 5′ (correspondiente al carbono 5′ de la desoxirribosa) y un extremo 3′ (correspondiente al carbono 3′ de la desoxirribosa).

Estructura Secundaria del ADN: Modelo de la Doble Hélice

Esta estructura fue propuesta por Watson y Crick, basándose en trabajos de Rosalind Franklin, Maurice Wilkins y Erwin Chargaff. El ADN es una doble hélice formada por dos cadenas de polinucleótidos enrolladas alrededor de un eje imaginario. Las bases nitrogenadas se encuentran en el interior de la doble hélice, y los esqueletos de azúcar-fosfato en el exterior. El enrollamiento es dextrógiro y plectonémico (las dos cadenas no pueden separarse sin desenrollarse). Cada vuelta de la doble hélice contiene 10 pares de nucleótidos. Las dos cadenas son antiparalelas (una va en dirección 5’→3′ y la otra en dirección 3’→5′) y complementarias: la adenina (A) de una cadena siempre se aparea con la timina (T) de la otra, y la citosina (C) siempre se aparea con la guanina (G). Esta complementariedad de bases es fundamental para la replicación y la transcripción del ADN. Las reglas de Chargaff establecen que en el ADN, la cantidad de A es igual a la de T, y la cantidad de C es igual a la de G.

Estructura del ARN

El ARN está formado por ribonucleótidos (adenina, guanina, citosina y uracilo, en lugar de timina) unidos por enlaces fosfodiéster. A diferencia del ADN, el ARN suele ser monocatenario (una sola cadena), aunque puede presentar regiones de doble hélice por apareamiento intramolecular de bases complementarias.

Clases de ARN

  • ARN mensajero (ARNm): Tiene estructura lineal. Transcribe la información genética del ADN y la lleva a los ribosomas, donde se traduce en proteínas. Puede ser monocistrónico (contiene información para una sola proteína) o policistrónico (contiene información para varias proteínas).
  • ARN ribosómico (ARNr): Es el tipo de ARN más abundante. Forma parte de los ribosomas, junto con proteínas ribosómicas.
  • ARN de transferencia (ARNt): Transporta los aminoácidos a los ribosomas durante la síntesis de proteínas. Tiene una estructura característica en forma de hoja de trébol, con regiones de doble hélice y bucles. El anticodón es una secuencia de tres bases nitrogenadas del ARNt que se aparea con el codón (secuencia de tres bases del ARNm) durante la traducción.

Teoría Celular

La teoría celular es uno de los principios fundamentales de la biología. Establece que la célula es la unidad anatómica (estructural) y fisiológica (funcional) de los seres vivos.

Postulados de la Teoría Celular

  1. Todos los organismos están formados por una o más células.
  2. La célula es la unidad estructural y funcional de los seres vivos.
  3. Toda célula procede de otra célula preexistente.
  4. El material hereditario (ADN) se transmite de la célula madre a las células hijas.

Microscopía

La microscopía es el conjunto de técnicas que permiten observar objetos que son demasiado pequeños para ser vistos a simple vista.

Microscopía Óptica

Utiliza la luz visible para iluminar la muestra. Permite observar células y estructuras celulares grandes.

  • Microscopio óptico de campo claro: Es el más común. La luz atraviesa la muestra, que debe ser delgada y, a menudo, teñida.
  • Microscopio óptico de contraste de fases: Permite observar células vivas sin teñir, aprovechando las diferencias en el índice de refracción de las distintas partes de la célula.

Microscopía Electrónica

Utiliza un haz de electrones en lugar de luz, lo que permite obtener imágenes de mayor resolución y observar estructuras mucho más pequeñas, como orgánulos celulares y macromoléculas.

  • Microscopio electrónico de transmisión (MET): El haz de electrones atraviesa la muestra, que debe ser extremadamente delgada. Proporciona imágenes bidimensionales (2D) de alta resolución.
  • Microscopio electrónico de barrido (MEB): El haz de electrones barre la superficie de la muestra, que suele estar recubierta de una fina capa de metal. Proporciona imágenes tridimensionales (3D) de la superficie de la muestra.