Nuestras proteínas están formadas por 20 tipos de aminoácidos

Aunque hay algunos que no se unen para dar proteínas. Aa- > Péptido-> Proteína

1.1 Propiedades

Carácter anfótero: tiene la capacidad de comportarse como un ácido o como una base dependiendo del pH del medio en el que se encuentre. Al ser aminoácidos y tener un grupo carboxilo pueden desprender H+, por lo que tienen carácter ácido, al poseer grupo amino, son capaces de aceptar H+ , por lo que tienen carácter básico. Esta es la estructura estable de aminoácido y así se encuentra en el citoplasma:

Gracias a esta estructura tendrá carácter anfótero. Dada su estructura en el interior celular donde el grupo carboxilo cede un hidrogenión al grupo amino, los aminoácidos pueden comportarse como ácidos o como bases. Si se encuentran en un medio ácido se comportarán como bases y aceptarán hidrogeniones de su grupo carboxilo. Si se encuentran en un medio básico, los aminoácidos se comportarán como ácidos y cederán hidrogeniones. También presentan estereoisomería.

1.2 Clasificación según su cadena lateral -R

Aminoácidos neutros: su cadena lateral -R es neutra, es decir, no posee grupos carboxilos o aminos.

Aminoácidos ácidos: presentan grupo ácido en la cadena lateral -R

Aminoácidos básicos: contienen algún grupo básico en la cadena lateral -r

Si estos aminoácidos pueden ser sintetizados, se trata de aminoácidos que se pueden obtener a partir de otras moléculas, mientras que si no pueden ser sintetizados, es necesario adquirirlos a través de los alimentos y se denominan aminoácidos esenciales.

2 El enlace peptídico

Cuando hay más de 100 aminoácidos unidos entre sí o su masa supera las 5000 unidades, hablamos de proteínas. Si no se denominan polipéptidos. El grupo amino siempre va a la izquierda mientras que el carboxilo va hacia la derecha:

El enlace se da entre el carbono del grupo ácido y el nitrógeno del grupo amino del Aa que tiene al lado. El grupo -OH desprendido del carboxilo y el grupo -H del amino formarán una molécula de agua. Cuando se forma un enlace peptídico, el doble enlace del carbono con el oxígeno pasa a estar entre el carbono y el nitrógeno. El carbono, el oxígeno y el nitrógeno están siempre en el mismo plano que da una estructura rígida a la proteína.

3 Estructuras de las proteínas

3.1 Estructura primaria:

Alineación ordenada de todos los aminoácidos que componen una proteína, siendo el primer aminoácido con el grupo amino libre y el último el que tiene el grupo carboxilo libre.

3.2 Estructura secundaria:

Plegamiento tridimensional de la estructura primaria, la cadena lineal presenta enlaces cada 4 aminoácidos. Hay 3:

Al azar: no sigue modelo ni patrón.

α-hélice: Debe su nombre a la proteína α-queratina. En este tipo de estructura reconocemos un plegamiento en forma de hélice en el sentido de las agujas del reloj.

Lámina plegada: Varias cadenas polipeptídicas paralelas entre sí.

3.3 Estructura terciaria:

Plegamiento en el espacio que adopta la estructura secundaria, bien sea al azar, en α-hélice o en lámina plegada. Los responsables que intervienen en el paso de la estructura secundaria a la terciaria son las cadenas laterales -R; grupos químicos de la misma cadena R.

Estructura terciaria fibrilar

Estructura terciaria globular

3.4 Estructura cuaternaria:

Solo poseen estructura cuaternaria aquellas proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas que se unen en torno a un elemento metálico u otro compuesto. Cada una de estas cadenas polipeptídicas unidas reciben el nombre de subunidades y tienen sus propias estructuras primarias, secundarias y terciarias, pero ninguna tiene actividad de manera individual.

4 Propiedades

4.1 Desnaturalización y renaturalización

Las cuatro estructuras de las proteínas se ven afectadas por varios factores como el pH, la temperatura o la cantidad de sal del interior celular. Si cualquiera de estos tres factores se ve afectado, las proteínas van perdiendo sus estructuras desde la cuaternaria hasta la primaria y dejan de ser biológicamente activas, a este proceso se le llama desnaturalización. Si el factor variado recupera su estado óptimo, las estructuras se vuelven a formar y la proteína vuelve a ser activa mientras no se haya perdido la estructura primaria. A este proceso se le denomina renaturalización.

4.2 Solubilidad

Las proteínas globulares son solubles en agua, mientras que las filamentosas son insolubles en agua. Cuando las proteínas solubles dan una disolución coloidal, muchos aminoácidos apolares se colocan en el interior de la estructura y los polares en el exterior, ya que pueden unirse por enlaces de hidrógeno a moléculas de agua. Existe una capa de solvatación de agua alrededor de cada molécula proteica que impide la unión entre ellas.

4.3 Especificidad

Cada ser vivo tiene sus propias proteínas, incluso siendo de la misma especie, las proteínas activas de un individuo no lo son en otro. Cuanto más cercano sea el ser vivo evolutivamente, más se parecerán las proteínas que lo forman, pero aun así habrá claras diferencias entre ellas.

5 Funciones biológicas

Función estructural: Siempre presenta estructura concreta en un ser vivo: Membrana plasmática, músculos, pelo, cilios y flagelos.

Almacén de aminoácidos: Para guardar aminoácidos que podamos necesitar para diversas funciones. Semillas de vegetales y en huevos de animales.

Función mediadora o fisiológica: Intervienen en procesos celulares como moléculas u hormonas.

Función de regulación genética: Proteínas implicadas en la duplicación del ADN y del código genético.

Función catalizadora: Las enzimas son catalizadores, tienen parte proteica o lo son; disminuyen la energía de activación de las reacciones químicas.

Función inmunitaria: Los anticuerpos para defendernos de cualquier sustancia extraña son proteínas.

5.1 Clasificación de proteínas

Según su composición se dividen en dos grupos: proteínas simples u holoproteínas y proteínas complejas/heteroproteínas que solo tienen aminoácidos. Los grupos que pertenecen a una proteína y no tienen aminoácidos son prostéticos.

Proteínas simples:

Fibrilares: son insolubles en agua

  • Queratina: Estructuras cutáneas; piel, uñas, pelo…
  • Colágeno: tejidos elásticos; cartílagos, tendones…
  • Miosina: En los músculos; contracción
  • Elastina: órganos sometidos a deformaciones reversibles; pulmones, arterias

Globulares: son solubles en agua

  • Albúminas: Función de transporte o reserva de aminoácidos; en la leche, clara de huevo o plasma sanguíneo
  • Globulinas: Más grandes, hemoglobina, transporte de O2
  • Histonas: Proteínas que forman cromatina junto con el ADN

Proteínas complejas:

Según lo que tengan además de aminoácidos (grupo prostético)

  • Fosfoproteínas: Mucho ácido ortofosfórico; en la yema del huevo
  • Glicoproteínas: Están en los anticuerpos, grupo prostético: glúcidos
  • Lipoproteínas: Grupo prostético lípidos, en el plasma sanguíneo
  • Cromoproteínas: Su grupo prostético es una molécula compleja con dobles enlaces conjugados, hemoglobina y clorofila.

Ácidos nucleicos

Son el ADN y el ARN. Son macromoléculas formadas por la unión de muchos monómeros denominados nucleótidos. Un nucleótido es una molécula formada por tres compuestos diferentes:

  • Un monosacárido: Ribosa o desoxirribosa, se diferencia en tener en el carbono 2 un OH y una H
  • Base nitrogenada: Púrica o pirimidínica
  • Una o varias moléculas de ácido ortofosfórico H3PO4=P que se une con el oxígeno mediante un doble enlace

Se cicla en forma de pentágono con él o en la arista superior. Antes del nucleótido se forma el nucleósido, la desoxirribosa y ribosa se une a la base nitrogenada para formar un nucleósido y después se une el ácido ortofosfórico para formar el nucleótido. Se da un enlace entre el carbono 1 del monosacárido y el ácido fosfórico.

Nucleótido