LÍPIDOS

Son un grupo muy diverso de moléculas que se caracterizan porque son insolubles en agua. Incluyen esteroides, ceras, ácidos grasos y triglicéridos. Los triglicéridos son grasas si son sólidos a temperatura ambiente, o aceites si son líquidos a temperatura ambiente.

Ventajas de los lípidos:

  • Eficiencia energética mayor en los lípidos (se genera más energía con los lípidos que carbohidratos)
  • Los lípidos son más aptos que los glúcidos para el almacenamiento de energía a largo plazo (en el tejido adiposo) en los seres humanos.
  • Los lípidos no se almacenan asociados a agua, en cambio, los polisacáridos sí (los lípidos no necesitan agua y los carbohidratos sí)
  • Otras funciones: Aislantes térmicos, actúan como una capa que nos protege del frío ya que la grasa es un mal conductor térmico. Amortiguadores, crean una capa que es capaz de proteger órganos vitales.

Desventajas de los lípidos:

  • La glucosa del glucógeno está rápidamente disponible desde el hígado y los músculos (los carbohidratos proporcionan un fácil acceso a energía ya que sus enlaces se rompen rápidamente, y se degradan en condiciones aeróbicas y anaeróbicas)
  • La glucosa puede degradarse en condiciones anaeróbicas (no se requiere de O2), mientras que, las grasas solo en aeróbicas (se requiere de O2)

ÁCIDOS GRASOS SATURADOS

Los ácidos grasos saturados son los lípidos más sencillos. Los átomos de carbono forman una cadena no ramificada. En los ácidos grasos saturados, los átomos de carbono están unidos entre sí por enlaces simples. El número de átomos de carbono se encuentra generalmente entre 14 y 20. En un extremo de la cadena, el átomo de carbono forma parte de un grupo carboxilo. En el otro extremo, el átomo de carbono forma enlaces con tres átomos de hidrógeno. Todos los demás átomos de carbono tienen enlaces con dos átomos de hidrógeno.

Ventajas:

  • En el intestino delgado la mayor parte de las enzimas están inmovilizadas en la pared del intestino, esto facilita que los nutrientes al acercarse a las membranas reaccionen con las enzimas provocando que absorbamos los nutrientes.
  • La enzima se puede separar fácilmente de los productos de la reacción, deteniendo la reacción en el momento ideal y evitando la contaminación de los productos.
  • Después de separar la enzima de la mezcla de la reacción, la enzima puede reciclarse. En relación con la industria, representa un ahorro muy significativo ya que muchas enzimas son caras.
  • La inmovilización aumenta la estabilidad de las enzimas ante los cambios de temperatura y pH, con lo que se reduce la tasa a la que se degradan (desnaturalizan) y han de ser reemplazadas.
  • Los sustratos pueden exponerse a concentraciones enzimáticas más altas que cuando las enzimas están disueltas, lo que acelera las tasas de reacción.

La escala de pH se utiliza para medir la acidez o alcalinidad de una reacción.

Cuanto más bajo es el pH, más ácida es la solución o menos alcalina es. Mientras que cuanto más alto sea el pH, más alcalina es la solución o menos ácida es.

La acidez es debida a la presencia de iones de hidrógeno, cuanto más bajo es el pH, más alta es la concentración de iones de hidrógeno.

Tipos de pH: 1-6: ácidos, 7: pH neutro, 8-14: alcalinos

La escala de pH es logarítmica. Esto significa que reducir el pH en una unidad hace que la solución sea diez veces más ácida.

ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria de las proteínas es la cadena de aminoácidos formada en los ribosomas.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Las interacciones entre las colas de los aminoácidos (radicales) provocan que la cadena de aminoácidos se enrolle en una hélice (alfa hélice) o se plieguen (beta lámina), estas son las estructuras secundarias de las proteínas. Los primeros plegamientos de las cadenas de aminoácidos son debido a las interacciones que tienen los radicales. A pesar de la formación de las estructuras secundarias, los radicales siguen estando presentes en la estructura.

ESTRUCTURA TERCIARIA

La conformación de una proteína es su estructura tridimensional. La conformación está determinada por la secuencia de aminoácidos de la proteína. Dependiendo de cómo interactúen los radicales con el medio (agua), podrán ser radicales hidrófobos (si se quedan hacia el interior de la estructura) o radicales hidrofílicos (que se quedan en el exterior). La estructura tridimensional o terciaria se forma debido a las interacciones en el medio (normalmente agua).

ESTRUCTURA CUATERNARIA

La estructura cuaternaria se basa en la unión de varios polipéptidos mediante puentes de hidrógeno o enlaces covalentes. La proteína solo tiene función si están unidos varios polipéptidos.

Ejemplos:

  • Integrina. Es una proteína de membrana globular con dos polipéptidos cada uno de los cuales tiene una parte hidrofóbica incrustada en la membrana. Los dos polipéptidos pueden estar pegados el uno al otro o pueden desplegarse y separarse cuando la proteína está activa.
  • Colágeno. Es una proteína fibrosa que consta de tres polipéptidos largos enroscados entre sí que forman una molécula similar a una cuerda. Esta estructura tiene una resistencia a la tensión mayor de la que tendrían los tres polipéptidos si estuvieran separados. El enroscamiento permite cierto estiramiento que reduce las posibilidades de que se rompa la molécula.